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Forschungsbericht]

Enzymkatalyse und Proteinkristallographie

Projektbeschreibung:
Oxidoreduktasen wie Ligninperoxidase, Manganperoxidase, versatile Peroxidase und Laccase spielen in der Ligninbiosynthese und dem –bioabbau eine Rolle. Diese Oxidoreductasen wurden ausgiebig auf die Beziehung zwischen Struktur und Funktion untersucht, dabei wurde in unserer Gruppe hauptsächlich die Methode der Röntgenstrukturanalyse verwendet. In aktuellen Projekten beschäftigen wir uns mit der Strukturaufklärung von Peroxidasen aus Agrocybe aegerita und Auricularia auricula-judae.

Ansprechpartner: Plattner DA
Tel: 203-6013
Email: dplatt@chemie.uni-freiburg.de
Projektlaufzeit:
Projektbeginn: 2007
Projektende: (unbegrenzt)
Projektleitung:
Plattner DA, Piontek K
Stellvertretung: Piontek K
Albert-Ludwigs-Universität Freiburg


Mitarbeiter:
  • Piontek K
  • Strittmatter E
Kooperationspartner
Prof. Dr. Martin Hofrichter, TU Dresden - IHI Zittau Prof. Dr. Katrin Scheibner, BTU Cottbus-Senftenberg PD Dr. Erik Schleicher, Physikalische Chemie, Uni Freiburg Fa. Sanofi-Aventis
Projektbezogene Publikationen:

  • Liers C, Aranda E, Strittmatter E, Piontek K, Plattner DA, Zorn H, Ullrich R, Hofrichter M: Phenol oxidation by DyP-type peroxidases in comparison to fungal and plant peroxidases J Mol Catal B-enzym, 2014; 103: 41-46.
  • Strittmatter E, Plattner DA, Piontek K: Dye-Decolorizing Peroxidase (DyP) In: Scott RA (Hrsg.): Encyclopedia of Inorganic and Bioinorganic Chemistry , 2014; 1-13.: http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/9781119951438.eibc2276/abstract
  • Piontek K, Strittmatter E, Ullrich R, Grobe G, Pecyna MJ, Kluge M, Scheibner K, Hofrichter M, Plattner DA: Structural basis of substrate conversion in a new aromatic peroxygenase: cytochrome P450 functionality with benefits. J Biol Chem, 2013; 288 (48): 34767-34776. : http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.514521
  • Strittmatter E, Liers C, Ullrich R, Wachter S, Hofrichter M, Plattner DA, Piontek K: First crystal structure of a fungal high-redox potential dye-decolorizing peroxidase: substrate interaction sites and long-range electron transfer. J Biol Chem, 2013; 288 (6): 4095-4102. : http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.400176

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